3月28日，中国科学院遗传与发展生物学研究所研究员刘志勇领导的植物免疫团队和合作伙伴揭示了一种全新的免疫机制，即一种非典型的NLR蛋白WTN1与串联激酶WTK3协同识别病原菌的效应蛋白激发免疫反应，表现出对各种小麦真菌病害的抵抗力。这一成果突破了对串联激酶作用机制的认识，发现了串联激酶与传统NLR蛋白协同抗病的新范式，填补了植物串联激酶免疫调节途径的空白，为作物广谱多抗性设计了基础。

串联激酶是近年来在小麦和大麦中发现的一种新型抗病蛋白，由两个或两个以上的激酶结构域串联而成，具有重要的育种价值。然而，像串联激酶这样的新型抗病蛋白存在许多未解决的科学问题。比如串联激酶如何识别病原菌效应因子?作物免疫反应中串联激酶的不同激酶结构域起着怎样的作用?作物的抗病反应用什么免疫方式激活串联激酶?

早些时候，刘志勇团队将广谱抗白粉病基因Pm24(WTK3)和Pm36(WTK77)从中国小麦本地品种和野生二粒小麦中克隆到编码新型串联激酶。-TM)。在这项研究中，该团队对抗白粉基因Pm24(WTK3)EMS诱变感突变体进行了筛选，并对WTK3抗病通道的关键因素进行了鉴定。WTN1是一种非典型的NLR蛋白，与WTK3紧密相连。根据遗传分析结果，WTN1是WTK3免疫小麦白粉病的关键，WTK3-WTN1通过感受器-编码器的协同作用激活免疫反应。研究发现，WTK3不仅能抵抗小麦白粉病，还能识别麦瘟病菌效应因子PWT4，触发免疫反应，具有抗麦瘟病的潜在能力。此外，研究发现，小麦中的WTK3和WTN1基因在进化过程中形成了密切的合作关系，通过植物免疫学、生化实验、电生理实验和进化分析，共同帮助小麦抵抗病原菌入侵。具体而言，WTK3有两个重要的“功能模块”。第一个模块由假激酶片段和WTK3的第一个激酶结构区组成，其任务是识别病原菌释放的“攻击信号”，即效应蛋白质;第二个模块是WTK3的第二个激酶结构区域，它的作用是连接NLR蛋白WTN1，形成一个“防御队”。WTK3-WTN1复合物在感知病原菌入侵后迅速激活，形成离子通道，促进钙离子内流，从而激活超敏反应和细胞程序化死亡。进化分析表明，WTK3和WTN1在早熟禾亚科进化过程中共同进化。

早期研究表明，Pm24(WTK3)基因是我国小麦本土品种特有的基因资源。经过多年的转移和转移，团队将Pm24基因导入多个高产小麦底盘品种，并向国内多个单位发放新的抗病种质进行抗病育种。

以上结果有望帮助解决中国小麦主产区广谱抗白粉基因缺乏的问题，为预防和控制麦瘟疾病提前建立潜在的遗传屏障，为中国农业可持续发展和产业升级提供理论支持和技术支持。

有关研究成果为A wheat tandem kinase and NLR pair confers resistance to multiple fungal 以pathogens为题，发表在《科学》中。(Science)去吧。研究工作得到了国家重点研发计划、国家自然科学基金、中国科学院战略先导科技项目、中国科学院青年创新促进会会员项目的支持。这项工作由遗传发展研究所、南京师范大学、崖州湾国家实验室和湘湖实验室共同完成。